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La dynamique d’un chromophore fluorescent à l’étude !

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La dynamique d’un chromophore fluorescent à l’étude !

La découverte de la protéine fluorescente verte (Green Fluorescent Protein – GFP), pour laquelle Osamu Shimomura, Martin Chalfie et Roger Tsien ont reçu le prix Nobel de Chimie en 2008, a révolutionné la façon dont les biologistes observent les processus biologiques et biochimiques à l’intérieur des cellules. En connectant ces protéines - facilement traçables grâce à leur fluorescence - à leurs protéines préférées, les chercheurs peuvent à présent suivre leur comportement, leurs mouvements et leurs interactions avec le milieu cellulaire.

 

Position du chromophore dans la structure de la GFP – Image : The Royal Swedish Academy of Sciences

 

En collaboration avec l'Indian Institute of Science Education and Research (IISER) de Calcutta, le pôle de photochimie ultrarapide du Département de chimie (UMR PASTEUR, UPMC/ENS/CNRS) a conçu et caractérisé un analogue de la pHBDI capable d'alterner entre transfert de proton et torsion photo-induits ultrarapides, sous contrôle du pH. Cette molécule, baptisée OHIM, comporte des substituants ohydroxy et p-diéthylamino. Ce travail éclaire d'un jour nouveau la photophysique primaire des protéines et chromophores apparentés à la GFP.

Pour en savoir plus :

Laboratoire PASTEUR (ENS/CNRS/UPMC)Nouvelle fenêtre

 

Référence :

Ultrafast Dynamics of a Green Fluorescent Protein Chromophore Analogue: Competition between Excited-State Proton Transfer and Torsional Relaxation. Tanmay Chatterjee, Fabien Lacombat, Dheerendra Yadav, Mrinal Mandal, Pascal Plaza, Agathe Espagne and Prasun K. Mandal. J. Phys. Chem. B 2016, 120, 9716−9722 DOI : 10.1021/acs.jpcb.6b05795

 

Source : ENS/département de chimie.



29/11/16