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Reproduire in vitro des architectures biologiques naturelles

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Marie Pinhas-Diena, responsable de la communication scientifique l T. 01 44 27 22 89 l M. marie.pinhas@upmc.fr

Reproduire in vitro des architectures biologiques naturelles

Le collagène, la protéine la plus abondante du règne animal, est particulièrement intéressant d’un point de vue structural. Mais quels en sont les mécanismes de formation ? Est-il possible d’en synthétiser en laboratoire ? Gervaise Mosser, chargée de recherche CNRS au laboratoire de chimie de la matière condensée de Paris (LCMCP, CNRS/UPMC/Collège de France) étudie les propriétés d’auto-assemblage du collagène pour produire à son tour des matrices modèles (implants, supports tridimensionnels) mimant les tissus du vivant.

 

Le collagène est la protéine structurale de base des tissus conjonctifs (os, dents, tendons, cornée, derme) dans lesquels il remplit le rôle d’armature. Les types de collagène les plus abondants s’assemblent sous la forme de fibrilles dont la résistance, à poids égal, surpasse celle de l’acier.

 

Les fibrilles de collagène sont non seulement responsables de la rigidité des tissus, mais aussi de leur architecture spécifique qui leur confère des propriétés particulières : structure hélicoïdale de l’os compact, du « contreplaqué » ultra régulé de la cornée et de la directionnalité des tendons. En revanche, dans les viscères et le derme, les fibrilles de collagène sont enchevêtrées irrégulièrement dans tous les sens. Par conséquent, suivant les tissus considérés, le collagène sera organisé de façon spécifique, de manière à remplir ses fonctions de façon optimale.

 

 

« Une mauvaise conformation du collagène peut provoquer des dysfonctionnements dans les phénomènes d’assemblage à l’origine de graves pathologies, souvent d’origines génétiques », alerte Gervaise Mosser. Parmi les plus connues, on peut citer le scorbut dû à une carence en vitamine C, l’ostéogenèse imparfaite ou maladie des « os de verre » ou encore les syndromes d’Ehler-Danlos qui se signalent par une hyper-élasticité des tissus (le syndrome de « l’homme caoutchouc »).

 

« Au laboratoire, nous nous intéressons de près aux capacités remarquables d’auto-organisation de certaines molécules biologiques naturelles », explique-t-elle. « Dans un deuxième temps, nous cherchons à reproduire in vitro les organisations observées dans les tissus du vivant ainsi que leurs propriétés structurales, optiques (transparents et souples comme la cornée), mécaniques (durs comme les os ou les dents) et biologiques. »

 

Pour ce faire, les chimistes conçoivent et mettent en oeuvre des protocoles de fabrication pour obtenir des matériaux « réalistes » à base de collagène. Les biomatériaux obtenus présentent des ondulations des orientations fibrillaires comme dans le tendon ou une géométrie hélicoïdale comme dans l’os compact. « Nous étudions ensuite l’influence de différents paramètres (concentration en collagène, pH, force ionique, nature du solvant, confinement et effets de mélange à d’autres constituants de la matrice extra cellulaire) sur la mise en place des différentes textures en phase liquide mais également sur l’état fibrillaire des matériaux obtenus. » L’objectif étant de trouver à ces matériaux biomimétiques des applications dans le domaine du paramédical, de la pharmacie ou du diagnostic, comme par exemple des pansements pour la délivrance de principes actifs et/ou pour la réparation de dermatite, de la cornée et des tendons artificiels.

Pour en savoir plus :

Équipe « Matériaux et biologie » au sein du laboratoire de chimie de la matière condensée de ParisNouvelle fenêtre (LCMCP, CNRS/UPMC/Collège de France)



25/05/16